¿Qué es el colágeno y cómo se produce en el organismo?

Contenido

• La base bioquímica: ¿qué es el colágeno?
• ¿Cómo se produce el colágeno en el organismo?
• El papel fisiológico de los cofactores en la síntesis proteica
• Ingesta exógena: el papel de la alimentación
• Preguntas frecuentes sobre la fisiología del tejido conjuntivo
• Conocimiento en profundidad y asesoramiento profesional

La base bioquímica: ¿qué es el colágeno?

Para entender la función del tejido conjuntivo, es importante profundizar en la estructura molecular. El colágeno es una proteína compleja que pertenece a la matriz extracelular; la red que proporciona solidez estructural a las células. Aproximadamente el 30 por ciento de la cantidad total de proteína de nuestro organismo está formada por colágeno.

A nivel bioquímico, la proteína está compuesta por polipéptidos. Tres de estas cadenas polipeptídicas se enrollan estrechamente entre sí para formar la llamada 'triple hélice'. Esta forma de espiral específica confiere a los tejidos un alto grado de resistencia a la tracción.

Las cadenas están formadas principalmente por tres aminoácidos específicos:

• Glicina: Es el aminoácido más pequeño y ocupa aproximadamente un tercio de toda la cadena. Al ser tan pequeño, la glicina permite que las tres cadenas se mantengan muy juntas en la triple hélice.
• Prolina: Este aminoácido crea los pliegues en la cadena, lo que contribuye a dar forma a la estructura helicoidal.
• Hidroxiprolina: Un derivado de la prolina que desempeña un papel en la estabilidad térmica de la molécula, de modo que la proteína permanece intacta a nuestra temperatura corporal.

Dentro de la fisiología humana distinguimos al menos 28 tipos diferentes de colágeno, cada uno con su propia secuencia de aminoácidos y función específicas. Los más frecuentes son:

• Tipo I: Representa el 90 por ciento del colágeno de nuestro organismo. Este tipo es relevante para la estructura de la piel, los huesos, los tendones y los ligamentos.
• Tipo II: Este tipo se encuentra principalmente en el cartílago elástico y contribuye a la estructura de las articulaciones.
• Tipo III: Presente en músculos, órganos y vasos sanguíneos, frecuentemente en combinación con el Tipo I.

¿Cómo se produce el colágeno en el organismo?

La síntesis endógena de proteínas es un proceso continuo y complejo. ¿Cómo se produce el colágeno a nivel celular? La producción tiene lugar principalmente en células especializadas, dependiendo del tejido. En la piel son los fibroblastos, en los huesos los osteoblastos y en el cartílago los condrocitos.

El proceso fisiológico transcurre en una serie de pasos precisos:

• Traducción en la célula: En el núcleo celular se lee el ADN, lo que conduce a la síntesis de cadenas pro-alfa en el retículo endoplasmático (un orgánulo celular). Estas cadenas son ricas en los aminoácidos prolina y lisina.
• Hidroxilación: Dentro de la célula, moléculas específicas de prolina y lisina son hidroxiladas (provistas de un grupo hidroxilo). Este es un paso bioquímico esencial, ya que estos grupos hidroxilo son necesarios para formar puentes entre las cadenas proteicas.
• Formación de la triple hélice: Tres cadenas hidroxiladas se enrollan entre sí para formar una molécula de procolágeno.
• Exocitosis y formación de fibrillas: El procolágeno se excreta fuera de la célula en la matriz extracelular. Allí, los extremos de la molécula son eliminados enzimáticamente, dando lugar al tropocolágeno. Estas moléculas se agrupan formando fibrillas largas y resistentes. Este proceso se denomina cross-linking y proporciona la solidez definitiva al tejido.

El papel fisiológico de los cofactores en la síntesis proteica

El proceso de síntesis de colágeno no se produce por sí solo. El sistema enzimático responsable de la construcción y estructuración de la proteína depende de micronutrientes específicos que actúan como cofactores. Sin estos cofactores, las enzimas no pueden ejercer su función, lo que repercute directamente en la estructura de la triple hélice.

Vitamina C

La vitamina C (ácido ascórbico) es el cofactor más conocido en la fisiología del tejido conjuntivo. Durante el paso de hidroxilación, las enzimas prolil-hidroxilasa y lisil-hidroxilasa están activas. Estas enzimas utilizan la vitamina C como donante de electrones para transformar la prolina y la lisina. Sin vitamina C no se produce la hidroxilación y la triple hélice se desintegra.

La Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria (EFSA) ha establecido las funciones fisiológicas de la vitamina C de la siguiente manera:

• La vitamina C contribuye a la formación normal de colágeno para el funcionamiento normal de los vasos sanguíneos.
• La vitamina C contribuye a la formación normal de colágeno para el funcionamiento normal de los huesos.
• La vitamina C contribuye a la formación normal de colágeno para el funcionamiento normal del cartílago.
• La vitamina C contribuye a la formación normal de colágeno para el funcionamiento normal de la piel.
• La vitamina C contribuye a la formación normal de colágeno para el funcionamiento normal de los dientes y las encías.

Cobre y zinc

Tras la excreción de la molécula fuera de la célula, tiene lugar el cross-linking para formar fibrillas. La enzima lisil-oxidasa es crucial en este proceso. Esta enzima depende del cobre. El cobre contribuye al mantenimiento del tejido conjuntivo normal. Además, el zinc es un mineral esencial en la producción general de proteínas en nuestras células. El zinc contribuye a una síntesis proteica normal y el zinc desempeña un papel en el proceso de división celular.

Daño oxidativo y envejecimiento fisiológico

Con el aumento de la edad, la dinámica fisiológica de nuestros tejidos conjuntivos cambia. La síntesis proteica en los fibroblastos disminuye gradualmente. Además, los tejidos están expuestos a influencias externas, como la radiación UV, que genera radicales libres. En un enfoque holístico, por tanto, también prestamos atención a los micronutrientes que protegen las células. El cobre contribuye a la protección de las células frente al daño oxidativo. También la vitamina C contribuye a la protección de las células frente al daño oxidativo, al igual que el zinc, ya que el zinc contribuye a la protección de las células frente al daño oxidativo.

Ingesta exógena: el papel de la alimentación

Además de la producción endógena de estas proteínas, los aminoácidos también pueden aportarse de forma exógena a través de la alimentación. En un patrón alimentario ortomolecular se presta frecuentemente atención a la ingesta de los elementos constitutivos prolina, lisina y glicina.

Como el colágeno se encuentra exclusivamente en estructuras animales, las proteínas íntegras se hallan en carne rica en tejido conjuntivo, caldo de huesos (en el que se ha transformado en gelatina por el calor) y la piel de pescado o de aves.

Cuando estas proteínas se ingieren por la boca, el proceso digestivo es crucial. El ácido gástrico y las enzimas (proteasas) descomponen las largas cadenas polipeptídicas en péptidos más cortos y aminoácidos libres. Solo tras esta descomposición las moléculas son suficientemente pequeñas para atravesar la pared intestinal y ser transportadas a través del torrente sanguíneo hasta las células que las utilizan para la síntesis proteica.

Preguntas frecuentes sobre la fisiología del tejido conjuntivo

¿Qué es el colágeno en relación con la anatomía humana?

Es una proteína estructural que funciona como el principal componente de la matriz extracelular. Proporciona resistencia a la tracción y estructura a tejidos como la piel, los tendones, los huesos, los vasos sanguíneos y el cartílago.

¿Cómo se produce el colágeno en la piel?

En la piel, esta proteína es sintetizada por células específicas llamadas fibroblastos. A través de procesos intracelulares, construyen cadenas polipeptídicas que forman una hélice, siempre que estén disponibles los cofactores adecuados. La vitamina C contribuye a la formación normal de colágeno para el funcionamiento normal de la piel.

¿Puede el organismo producir por sí mismo los aminoácidos para esta síntesis?

El organismo puede sintetizar los aminoácidos glicina y prolina. Sin embargo, ante una elevada necesidad fisiológica, la síntesis endógena puede ser insuficiente y el aporte a través del patrón alimentario es importante. Para la hidroxilación de estos aminoácidos (a hidroxiprolina), el organismo depende siempre de la vitamina C procedente de la alimentación o la suplementación.